期刊文章详细信息
文献类型:期刊文章
机构地区:[1]东北农业大学生命科学院,黑龙江哈尔滨150030 [2]东北农业大学动物医学院,黑龙江哈尔滨150030 [3]汉诺威兽医学院,德国汉诺威30559
基 金:黑龙江省"十五"攻关项目 (GB0 1B5 0 3 -0 2 )
年 份:2004
卷 号:24
期 号:2
起止页码:126-128
语 种:中文
收录情况:BDHX、BDHX2000、CAB、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、RCCSE、ZGKJHX、ZR、核心刊
摘 要:将鹅细小病毒 (GPV) VP2基因插入原核表达载体 p PROEX- HTb,获得重组表达质粒 p PROEX- HTb- VP2。将其转化大肠杆菌 DH5α,用 IPTG诱导表达 ,表达菌体蛋白中可产生与预期大小相符的约 72 0 0 0的蛋白。以光密度扫描对该表达产物进行定量分析 ,表达产物约占菌体总蛋白的 14 %。经 His- tag金属螯合层析纯化 ,获得纯度较高的 6 His- VP2融合蛋白。 Western- blot结果表明 ,所得蛋白与鹅抗 GPV高免血清有较好的免疫反应性 ,说明在 VP2的 N端融合 6个组氨酸不影响其与特异抗体结合的活性。
关 键 词:鹅细小病毒 VP2基因 原核表达 纯化
分 类 号:S852.65] Q78[动物医学类]
参考文献:
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引证文献:
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