文献类型：期刊文章

作　　者：郭丽[1] 吕子敏[2] Heiner Eckstein[3]

机构地区：[1]四川大学华西药学院,四川成都610041 [2]华中理工大学同济医科大学药学院,湖北武汉430030 [3]蒂宾根大学有机化学院,蒂宾根德国72076

出　　处：《第一军医大学学报》

年　　份：2003

卷　　号：23

期　　号：4

起止页码：289-292

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2000、CSCD、CSCD2011_2012、核心刊

摘　　要：目的探讨酶法合成胃泌激素CCK-4 C-末端片段三肽衍生物Phac-Met-Asp(OMe)-Phe-NH2.方法以Phac-Met-OCam为起始原料,采用三种蛋白酶,即α-糜蛋白酶、木瓜蛋白酶、嗜热菌蛋白酶(α-chymotrypsin,papain,thermolysin),经过三步酶促反应得到目标三肽化合物;研究了酶催化条件下Met-Asp肽键的形成以及天门冬氨酸双酯中α-酯的酶催化条件下的选择性水解;对酶以及反应介质的选择等酶促合成条件进行了研究.结果三步酶促反应均可得到较合适的收率(63%～92%),产物经FAB-MS、FD-MS质谱确认.结论以α-糜蛋白酶为酶催化剂,在含有1.5%0.05 mol/LT^s-HCl缓冲液的乙酸乙酯介质中,Phac-Met-OCam和H-Asp(OMe)2缩合可得到收率大于63%的缩合产物;木瓜蛋白酶催化下可选择性水解Phac-Met-Asp(OMe)2中的α-酯而保留β-酯;嗜热菌蛋白酶能有效地催化Phac-Met-Asp(OMe)-OH与H-Phe-NH2生成肽键.

关 键 词：胃泌激素CCK-4  三肽衍生物  酶促合成 Α-糜蛋白酶 木瓜蛋白酶 嗜热菌蛋白酶

分 类 号：R341[基础医学类]