文献类型：期刊文章

作　　者：李连之[1,2] 宋爱新[2] 黄仲贤[2]

机构地区：[1]聊城大学化学化工学院,聊城252059 [2]复旦大学化学系化学生物学实验室,上海200433

出　　处：《无机化学学报》

基　　金：国家自然 科学基金重大资助项目(No.39990600)

年　　份：2004

卷　　号：20

期　　号：1

起止页码：48-52

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2000、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、RSC、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000187803500008)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：The fluorescence quenching spectra of the holo-Cu A and apo-Cu A domain of cytochrome c oxidase from Para coccus versutus by KI were investigated.The results indicated that in solution part of the fluorophore tryptophanes of the Cu A domain are exposed to the surface of the protein,and others buried inside o f the hydrophobic core.The fluorescence quenching constants of holo-Cu A and apo-Cu A domain protein by KI are1.39and2.24,respectively,which suggested t hat the bi-nuclear copper center[Cu A+1.5 -Cu A+1.5 ]also plays a role on the structural stability of the protein.

关 键 词：细胞色素C氧化酶 CuA结构域蛋白  荧光猝灭 作用机理  制备  

分 类 号：Q554]