文献类型：期刊文章

作　　者：常咏[1] 李雪梅[1] 饶子和[1]

机构地区：[1]清华大学结构生物学实验室,北京100084

出　　处：《自然科学进展》

基　　金：国家自然科学基金资助项目(批准号:30170197)

年　　份：2003

卷　　号：13

期　　号：10

起止页码：1099-1103

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2000、JST、核心刊

摘　　要：小分子热休克蛋白Hsp16.3是一种存在于结核杆菌中的重要抗原,具有小分子热休克蛋白家族成员典型的3个功能区:N端疏水区,α-crystallin域和C端较短的非保守区.为了进一步研究其各功能区的作用,我们定义了Hsp16.3的3个功能区并在大肠杆菌中分别克隆、表达和纯化了N端区或C端区缺失的两个Hsp16.3残体蛋白.远紫外和近紫外圆二色谱分析结果显示,残体蛋白表现出与野生型蛋白相似的二级和三级结构.在九聚体野生型蛋白进行亚基重组装时,C端缺失的Hsp16.3残体蛋白能与野生型蛋白发生相互作用,形成异源寡聚体.在对野生型蛋白进行胰酶消化时,Hsp16.3的α-crystallin域对胰酶的消化具有抵抗能力.所有这些结果显示:在Hsp16.3的3个功能区中,α-crystallin域是一个相对独立和稳定的结构单元,它对该蛋白各级结构的维持十分重要.

关 键 词：小分子热休克蛋白 HSP16.3 功能区 N端疏水区  α—crystallin域  C端非保守区  结构  

分 类 号：Q51]