文献类型：期刊文章

作　　者：管骁[1] 刘静[2] 苏淅娜[1] 韩飞[3] 王文高[4,5] 申瑞玲[6] 李景军[7] 廖丽丽[8]

机构地区：[1]上海理工大学医疗器械与食品学院,上海200093 [2]上海海事大学信息工程学院,上海200135 [3]国家粮食局科学研究院,北京100037 [4]上海良友(集团)有限公司,上海200333 [5]上海市粮食科学研究所,上海200333 [6]郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州450002 [7]江苏长寿集团股份有限公司,江苏如皋226500 [8]桂林西麦食品集团,广西桂林541004

出　　处：《食品科学》

基　　金：国家自然科学基金青年科学基金项目(31101348);上海市自然科学基金项目(14ZR1419200)

年　　份：2015

卷　　号：36

期　　号：5

起止页码：1-6

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD_E2015_2016、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、RSC、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：食源性血管紧张素转化酶(angiotensinⅠ-converting enzyme,ACE)抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性,进而起到降压疗效,且作用温和,无副作用,是高血压治疗的理想药物,但其分子作用机制一直未有明确解释。本实验选取4个代表性食源ACE抑制二肽(Gly—Phe、Gly—Tyr、Val—Phe、Ile—Tyr)为研究对象,采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE的相互作用模型与分子机理。分子对接结果表明:氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE的结合有贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸残基为二肽与其结合的重要活性位点;ACE抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著。通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE抑制肽提供理论指导。

关 键 词：血管紧张素转化酶 抑制二肽  分子对接 分子机理

分 类 号：TS201.25]