文献类型：期刊文章

作　　者：徐伟[1] 姚晓静[1] 付大伟[1]

机构地区：[1]哈尔滨商业大学食品工程学院 食品科学与工程重点实验室,黑龙江哈尔滨150076

出　　处：《食品科学》

年　　份：2014

卷　　号：35

期　　号：23

起止页码：245-248

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2011、CAS、CSCD、CSCD2013_2014、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、RSC、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/p ET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质。结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5%,分子质量约为44 k D。最适p H值为9.0~9.5,在p H 7.0~10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45~55℃,在60℃下保温30 min还剩余40%的酶活力;在离子浓度为1 mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用。

关 键 词：重组果胶酶  胞内酶  镍离子亲合层析  酶学性质

分 类 号：TS201.25]