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期刊文章详细信息

黄瓜过氧化物酶的分离纯化及酶学性质  ( EI收录)  

Isolation, Purification and Characterization of Peroxidase from Cucumber

  

文献类型:期刊文章

作  者:胡瑞斌[1] 李星[1] 王红杨[1] 王洁[1] 唐云明[1]

机构地区:[1]西南大学生命科学学院 重庆市甘薯工程研究中心 三峡库区生态环境教育部重点实验室,重庆400715

出  处:《食品科学》

基  金:重庆市科委重点攻关项目(CSTC2011AB1027)

年  份:2014

卷  号:35

期  号:11

起止页码:168-173

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2011、CAS、CSCD、CSCD2013_2014、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、RSC、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:新鲜的黄瓜经匀浆、抽提、硫酸铵沉淀、CM-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析后获得电泳纯的过氧化物酶。该酶的比活力、回收率及纯化倍数分别为64 177.67 U/mg、9.58%、61.93。该酶的分子质量为41.15 kD,亚基分子质量为40.21 kD。该酶的最适温度和最适pH值分别为60℃和6。在25~45℃及pH 5~9的范围内非常的稳定。在测定条件下测得该酶的Km值为53.79 mmol/L。硫氰化钾对该酶活力基本无影响。尿素、K+、Mn2+、Ca2+、Mg2+、Ba2+、Cu2+对该酶都具有激活作用且浓度至50 mmol/L时酶活力分别被激活至112%、127%、113%、128%、139%、199%、348%,然而十二烷基磺酸钠、抗坏血酸和草酸对该酶有强烈的抑制作用;Zn2+、甲醇、乙醇和异丙醇对该酶有一定的抑制作用。

关 键 词:黄瓜 过氧化物酶 分离纯化 性质  

分 类 号:S642.2]

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