文献类型：期刊文章

作　　者：杨静[1] 熊俊文[1] 黄永棋[1]

YANG Jing;XIONG Jun-Wen;HUANG Yong-Qi

机构地区：[1]湖北工业大学生物工程系

出　　处：《生物化学与生物物理进展》

基　　金：国家自然科学基金资助项目(21603121)

年　　份：2019

卷　　号：46

期　　号：9

起止页码：925-929

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2017、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2019_2020、IC、JST、RCCSE、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关,其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶.由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点,Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的.但与Mrg15结合后,Ash1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态.最近,Ash1L与Mrg15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来,使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理.我们通过比较Ash1L/Mrg15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.

关 键 词：组蛋白甲基转移酶 Ash1  Mrg15  天然无序蛋白质  构象转化  

分 类 号：Q75]