文献类型：期刊文章

作　　者：张强哲[1] 秦曦明[2] 梁荣[2] 邓明俊[1] 何宏轩[2] 张彦明[1] 郑昌学[2] 段明星[2]

机构地区：[1]西北农林科技大学动物科技学院,杨凌712100 [2]清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家重点实验室,北京100084

出　　处：《生物化学与生物物理进展》

年　　份：2003

卷　　号：30

期　　号：3

起止页码：483-487

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2000、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、SCI(收录号：WOS:000183733500030)、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000183733500030)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：血凝素蛋白 (HA)基因是禽流感病毒 (AIV)重要的保护性抗原基因 .为了研究HA基因疫苗 ,用PCR扩增H5亚型AIVHA基因 ,将其克隆到质粒 pcDNA4/HisMax和pRc/CMV上得到真核表达质粒 pC4H5和pCMVH5 .采用TfxTM 2 0、Superfect转染试剂和电转染法转染HeLa细胞 ,转染后的HeLa细胞经蛋白质印迹和血凝试验检测HA蛋白及其活性 .结果表明 ,Superfect转染和电转染均能正确表达HA蛋白并具有生物学活性 ,蛋白质印迹检测到HA和HA裂解的HA1和HA2 ,与AIV的HA、HA1、HA2蛋白的分子质量一致 .从血凝试验结果看 ,Superfect和电转染表达的HA均具有血凝活性 ,而经Superfect转染的 pC4H5的表达量是pCMVH5的8倍 ,表明

关 键 词：禽流感病毒 HA基因 真核表达 质粒构建 表达  血凝素蛋白

分 类 号：S852.65]