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期刊文章详细信息

蚯蚓纤溶酶的分离纯化及其部分酶学性质的研究    

Purification and Some Properities of Fibrinolytic Enzyme from Pheretima

  

文献类型:期刊文章

作  者:王雪英[1] 伍晓斌[2] 徐凤彩[3]

机构地区:[1]湖北农学院生命科学院,荆州434025 [2]中国科学院微生物研究所,北京100080 [3]华南农业大学生命科学院,广州510642

出  处:《药物生物技术》

基  金:广东省教育厅资助项目 ( 2 0 0 0 0 1)

年  份:2003

卷  号:10

期  号:2

起止页码:88-91

语  种:中文

收录情况:AJ、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD_E2011_2012、EMBASE、IC、SCOPUS、ZGKJHX、普通刊

摘  要:以野生环毛蚓 (Pheretima)为材料 ,经匀浆抽提、热变性、硫酸铵分步沉淀、SephadexG 75凝胶过滤和DEAE 纤维素离子交换柱层析等纯化步骤 ,得到纯度较高的蚯蚓纤溶酶 (EFE) ,具有强烈的溶解血纤维蛋白的作用。同时对酪蛋白和BAEE也具有较强的水解作用 ,但对ATEE无水解活性。实验表明蚯蚓纤溶酶能被苯甲磺酰氟强烈抑制 ,说明该酶是丝氨酸蛋白酶、属胰蛋白酶类。金属离子Na+、K+、Mg2 +对此酶有一定的抑制作用 ,Hg2 +对EFE有强烈抑制作用 ,而Ca2

关 键 词:蚯蚓纤溶酶 分离  纯化 酶学性质 研究  

分 类 号:Q55]

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