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期刊文章详细信息

β淀粉样蛋白1-40和1-42的聚集性质比较    

Comparison of the aggregation of beta-amyloid peptide 1-42 and beta-amyloid peptide 1-40

  

文献类型:期刊文章

作  者:武一[1] 吉尚戎[1] 蒋伍玲[1] 隋森芳[1]

机构地区:[1]清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,北京100084

出  处:《电子显微学报》

年  份:2003

卷  号:22

期  号:1

起止页码:21-25

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2000、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘  要:β淀粉样蛋白 (Aβ)是阿尔茨海默症 (AD)患者脑中斑块的核心蛋白 ,它由多种衍生自淀粉样前体蛋白(APP)的不同长度的肽组成 ,其中Aβ40和Aβ42是主要的组分。我们通过电镜研究了这两种蛋白的纤维形成过程。在溶液中Aβ42倾向于形成斑块状沉积 ,而Aβ40则更易于形成典型的纤维。这种不同可能由Aβ42的相对更为紧密的二级构象所致。根据这些数据 ,我们推测静电作用对于早期Aβ42聚集是非常重要的 。

关 键 词:聚集性质  Β淀粉样蛋白 静电作用 透射电子显微镜 纤维  比较研究  阿尔茨海默症  AΒ1-40 AΒ1-42

分 类 号:R749.16]

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