文献类型：期刊文章

作　　者：马学婧[1] 王冠楠[2] 曹春晖[1] 李雅君[1] 杨晓童[1] 马丽娜[1] 周婷婷[1] 杜晓娟[1] 陈立凡[1] 张子晗[1] 宋立立[1]

MA Xuejing;WANG Guannan;CAO Chunhui;LI Yajun;YANG Xiaotong;MA Lina;ZHOU Tingting;DU Xiaojuan;CHEN Lifan;ZHANG Zihan;SONG Lili(Department of Life Sciences,Cangzhou Normal University,Cangzhou,Hebei Province 061001,China;Office of Academic Research,Cangzhou Normal University,Cangzhou,Hebei Province 061001,China)

机构地区：[1]沧州师范学院生命科学系,河北沧州061001 [2]沧州师范学院科研处,河北沧州061001

出　　处：《中国饲料》

基　　金：河北省教育厅科学技术研究项目(QN2020515);沧州师范学院校内科研基金项目(XNJJLQN2021002)。

年　　份：2023

期　　号：15

起止页码：52-57

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2020、JST、RCCSE、核心刊

摘　　要：为研究红球菌MLDS蛋白的结构特征,试验采用生物信息学方法对MLDS蛋白的理化性质、亲/疏水性、双亲性α螺旋、信号肽、跨膜区、二级结构、结构域、三级结构、重复序列、磷酸化位点进行了分析。结果显示:MLDS蛋白是稳定酸性亲水蛋白,N端存在一个双亲性α螺旋,没有信号肽和跨膜区,二级结构主要由α螺旋组成,具有Apolipoprotein结构域,三级结构由α螺旋束折叠而成,N端存在重复序列,共有20个潜在磷酸化位点。结果表明,MLDS蛋白是N端定位于脂滴的常驻蛋白,参与脂质代谢和DNA结合,是提高抗菌肽产量的潜在靶标。

关 键 词：MLDS蛋白  红球菌RHA1  抗菌肽 蛋白质结构 生物信息学分析

分 类 号：S816.3]