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期刊文章详细信息

Rheinheimera sp.QH胞外角蛋白酶KerQH2的生物信息学分析    

Bioinformatics Analysis of Extracellular Keratinase KerQH2 from Rheinheimera sp.QH

  

文献类型:期刊文章

作  者:栗学清[1] 庞鑫[2] 高慧芳[3] 张廉芸[3] 宋英达[3] 武翠玲[1]

LI Xueqing;PANG Xin;GAO Huifang;ZHANG Lianyun;SONG Yingda;WU Cuiling(Department of Biochemistry and Molecular Biology,Changzhi Medical College,Changzhi 046000,China;Department of Mental Health,Changzhi Medical College,Changzhi 046000,China;Department of Clinical Medicine,Changzhi Medical College,Changzhi 046000,China)

机构地区:[1]长治医学院基础医学部生物化学与分子生物学教研室,山西长治046000 [2]长治医学院精神卫生系,山西长治046000 [3]长治医学院临床医学系,山西长治046000

出  处:《食品工业科技》

基  金:山西省自然科学基金项目(201801D221284);长治医学院科学技术带头人(XS202002)。

年  份:2022

卷  号:43

期  号:9

起止页码:125-130

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2020、CAS、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘  要:目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据。方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析。结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部。KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性。KerQH2催化结构域中含有大量保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,与底物结合有关的序列富含Gly和Ala。KerQH2主要切割疏水性氨基酸Val(V)/ILe(I)和极性氨基酸Cys(C)/Gln(Q)之间形成的肽键。结论:角蛋白酶KerQH2的特殊结构有助于其降解结构复杂角蛋白分子,这可能是海洋菌对海洋寡营养环境的一种适应性。

关 键 词:角蛋白酶 KerQH2  海洋菌  Rheinheimera sp.  生物信息学

分 类 号:Q936]

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同被引文献:

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