文献类型：期刊文章

作　　者：倪晓琦[1,2] 陈锡威[1,2] 金晓锋[1,2]

NI Xiao-Qi;CHEN Xi-Wei;JIN Xiao-Feng(Department of Biochemistry and Molecular Biology,Medical School of Ningbo University,Ningbo 315211,China;Zhejiang Provincial Key Laboratory of Pathophysiology,Medical School of Ningbo University,Ningbo 315211,China)

机构地区：[1]宁波大学医学院生物化学与分子生物学系,宁波315211 [2]宁波大学医学院浙江省病理生理学技术研究重点实验室,宁波315211

出　　处：《生物化学与生物物理进展》

基　　金：宁波大学“医学院核心课程建设”项目,宁波大学医学院校医联合基金(201901),宁波大学学生科研创新计划(20121SRIP1901、20121SRIP1904)资助;浙江省自然科学基金(LY20C070001);2021年浙江省大学生科技创新活动暨新苗人才计划基金(2021R405043);国家自然科学基金(31801165);王宽诚基金资助项目。

年　　份：2022

卷　　号：49

期　　号：2

起止页码：328-348

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2020、CAS、CSCD、CSCD2021_2022、IC、JST、RCCSE、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：Kelch样ECH关联蛋白1(Kelch-like ECH-associated protein 1,Keap1)是E3泛素连接酶的底物识别亚单位,在蛋白质的泛素化修饰中起重要作用。蛋白质的泛素化修饰作为一种重要且复杂的蛋白质翻译后修饰,在自噬和蛋白酶体系统中作为降解信号而被利用。野生型Keap1能够识别、结合多种底物蛋白质并通过Keap1-Cul3-Rbx1复合物泛素化。此外,Keap1还作为一种抑癌蛋白而被广泛研究,已发现诸多Keap1的体细胞突变或等位基因的异常缺失诱发人类多种疾病。当前的研究主要围绕在Keap1-Nrf2系统而很少涉及到其他下游底物。鉴于Keap1在细胞中的重要功能及广大的发展空间,这篇综述将对Keap1目前的研究现状进行总结。包括:泛素-蛋白酶体系统(ubiquitin-proteasome system,UPS),Keap1的结构、功能、突变,Keap1的泛素化底物及Keap1的相关疾病,探讨Keap1在疾病中的临床意义及研究中存在的机遇与挑战。

关 键 词：泛素化 降解  KEAP1 NRF2 突变

分 类 号：Q74] Q55