文献类型：期刊文章

作　　者：祁钰玲[1] 冯振桓[2] 王旭[3] 陈亚平[2] 张小飞[2,3]

QI Yu-Ling;FENG Zhen-Huan;WANG Xu;CHEN Ya-Ping;ZHANG Xiao-Fei(Department of Pharmaceutical Biotechnology,Department of Life Sciences and Medicine,University of Science and Technology of China,Hefei 230000,China;Department of Cell Biology,Guangzhou Institute of Biomedicine and Health,Chinese Academy of Sciences,Guangzhou 510000,China;Center for Cell Lineage and Atlas(CCLA),Bioland Laboratory,Guangzhou 510000,China)

机构地区：[1]中国科学技术大学生命科学与医学部医药生物技术系,合肥230000 [2]中国科学院广州生物医药与健康研究院细胞生物学系,广州510000 [3]生物岛实验室细胞命运和谱系研究中心,广州510000

出　　处：《中国生物化学与分子生物学报》

基　　金：Supported by National Natural Science Foundation of China (No.31801180,31770889);Guangdong Science and Technology Project (No.2018B030306047)。

年　　份：2021

卷　　号：37

期　　号：12

起止页码：1638-1647

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2020、CAS、CSCD、CSCD_E2021_2022、JST、PUBMED、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：细胞内泛素化调控是一个由泛素化和去泛素化协同调控的动态平衡可逆过程。去泛素酶(DUBs)是介导蛋白质去泛素化过程的蛋白质家族,它在许多复杂的细胞过程中发挥着关键作用,但其生物学特征尚未完全阐明。作为去泛素化酶的一种,USP10在许多生物过程和癌症中都发挥重要的作用。为了进一步探索USP10在细胞中的功能,采用免疫沉淀与质谱联用(IP-MS)的方法鉴定USP10的相互作用蛋白质。通过Flag柱子的富集方式(Flag-USP10 IP-MS)共鉴定出165个与USP10相互作用蛋白质。通过USP10内源抗体的富集方式(USP10 antibody IP-MS)鉴定出192个USP10相互作用蛋白质。基因本体(GO)分析表明,USP10的互作蛋白质中存在一组与无义介导的mRNA降解(NMD)相关蛋白质,包括无NMD的核心因子UPF1(Up-frameshift 1)。进一步验证了USP10和UPF1在细胞质中共定位。此外,还确定了UPF1通过其HD结构域与全长的USP10相互作用。本研究提供了新的USP10相互作用蛋白质,为探索其在RNA调控和NMD通路中的重要性提供线索。

关 键 词：质谱 相互作用组  泛素特异性蛋白酶10  UPF1  相互作用

分 类 号：Q51] Q78