文献类型：期刊文章

作　　者：冯一诚[1] 胡凯惠[1] 李心羽[1] 王馨颖[1] 丁彦蕊[2]

FENG Yi-Cheng;HU Kai-Hui;LI Xin-Yu;WANG Xin-Ying;DING Yan-Rui(Department of Digital Media Technology,School of Artificial Intelligence and Computer Science,Jiangnan University,Wuxi 214122,Jiangsu,China;Department of Information and Computational Science,School of Science,Jiangnan University,Wuxi 214122,Jiangsu,China)

机构地区：[1]江南大学人工智能与计算机学院数字媒体技术系,江苏无锡214122 [2]江南大学理学院信息与计算科学系,江苏无锡214122

出　　处：《中国生物化学与分子生物学报》

基　　金：国家自然科学基金项目(No.21541006)资助。

年　　份：2020

卷　　号：36

期　　号：10

起止页码：1220-1227

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2017、CAS、CSCD、CSCD2019_2020、JST、PUBMED、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：木聚糖酶在食品、饲料、造纸和纺织等行业有重要的应用,研究木聚糖酶的耐热性有助于挖掘其潜在的应用领域并提高经济价值。本文通过采用Louvain算法,对来自变铅青链霉菌的常温木聚糖酶(xyna_strli)和嗜热子囊菌的耐热木聚糖酶(xyna_theau)的动态残基相互作用网络进行社团检测,并分析社团演化与木聚糖酶耐热性的关系。结果表明:常温木聚糖酶的末端存在稳定相互作用;以GLU37和LEU5为中心的残基结构稳固了酶的结构。耐热木聚糖酶中,α8'、α8″上的相互作用提升了酶的热稳定性。通过分析稳定社团发现,稳定社团包含酶的末端通过稳定相互作用提高耐热性。相较于常温木聚糖酶,耐热木聚糖酶的稳定社团维持了更多短螺旋和柔性区域的稳定,其在活性位点GLU237附近的残基减少了活性位点与底物接触,提升了稳定性。

关 键 词：木聚糖酶 动态残基网络  耐热性 演化社团  Louvain算法  

分 类 号：Q71]