文献类型：期刊文章

作　　者：孙圳[1] 卢慧[2] 肖伟弟[1] 李衍常[1,3] 徐平[1,3]

Zhen Sun;Hui Lu;Weidi Xiao;Yanchang Li;Ping Xu(State Key Laboratory of Proteomics,Beijing Proteome Research Center,National Center for Protein Sciences(Beijing),Beijing Institute of Lifeomics,Beijing 102206,China;Institute of Microbial Pharmaceuticals,College of Life and Health Sciences,Northeastern University,Shenyang 110819,Liaoning,China;Research Unit of Proteomics&Research and Development of New Drug,Chinese Academy of Medical Sciences,Beijing 102206,China)

机构地区：[1]军事科学院军事医学研究院,生命组学研究所蛋白质组学国家重点实验室,国家蛋白质科学中心(北京)北京蛋白质组研究中心,北京102206 [2]东北大学生命科学与健康学院微生物药物研究所,辽宁沈阳110819 [3]中国医学科学院蛋白组学与新药研发创新单元,北京102206

出　　处：《生物工程学报》

基　　金：国家自然科学基金(Nos.31700723,31670834);国家重点研发计划(Nos.2017YFC0906600,2017YFA0505000)资助。

年　　份：2020

卷　　号：36

期　　号：8

起止页码：1484-1492

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2017、CAS、CSCD、CSCD2019_2020、EBSCO、EMBASE、IC、JST、PUBMED、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：泛素化修饰作为最普遍存在的翻译后修饰形式之一,介导了生物体内蛋白质稳态调控等功能。泛素分子的7个赖氨酸和N端甲硫氨酸可以继续被泛素分子修饰,进而形成8种类型的泛素链。其中,K48和K63泛素链由于丰度高且功能研究相对清楚被称为经典泛素链,而其他6种泛素链被称为非经典泛素链。在非经典泛素链中,K27泛素链是在泛素分子的Lys27(K27)位点上继续发生泛素化形成的,具有紧密的空间结构。近些年,K27泛素链在固有免疫、蛋白稳态和DNA损伤修复等方面的功能逐渐被报道,但K27泛素链的合成、修剪过程及其下游招募特定蛋白质的分子调控机制还所知甚少。文中结合实验室研究,综述了K27泛素链结构特征、结合方式和生物学功能,为未来K27泛素链结构和生物学功能的深入研究提供参考。

关 键 词：泛素 K27泛素链  免疫 DNA损伤

分 类 号：Q753]