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期刊文章详细信息

玉米长链酰基辅酶A合成酶1基因鉴定及其蛋白磷酸化位点检测    

Identification of long chain acyl-CoA synthase 1 and detection of its phosphorylation sites in Zea mays

  

文献类型:期刊文章

作  者:陈莹[1] 王晓峰[1] 陈少林[1]

CHEN Ying;WANG Xiaofeng;CHEN Shaolin(Biomass Energy Center for Arid and Semi-Arid Lands,College of Life Sciences,Northwest A&F University,Yangling,Shaanxi 712100,China)

机构地区:[1]西北农林科技大学生命科学学院旱区生物质能研究中心,陕西杨凌712100

出  处:《西北农林科技大学学报(自然科学版)》

基  金:国家自然科学基金项目(31770207);科技部“十二五”农村领域国家科技计划项目(2015BAD15B0503)。

年  份:2020

卷  号:48

期  号:4

起止页码:49-55

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2017、CAB、CSCD、CSCD2019_2020、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘  要:【目的】对玉米中长链酰基辅酶A合成酶1(ZmLACS1)基因及其蛋白磷酸化位点进行鉴定,为研究玉米脂肪酸的降解及其利用机制奠定基础。【方法】通过结构域分析查找质谱鉴定到蛋白中的长链酰基辅酶A合成酶1,通过系统发育树分析判断玉米中长链酰基辅酶A合成酶1与拟南芥超家族中长链酰基辅酶A合成酶的同源性,通过质谱分析鉴定该蛋白的磷酸化修饰位点。通过3D建模模拟长链酰基辅酶A合成酶1的结构以及磷酸化位点所在位置。【结果】玉米长链酰基辅酶A合成酶1(ZmLACS1)与拟南芥中的长链酰基辅酶A合成酶1(AtLACS1)具有高度同源性;通过质谱分析鉴定到3个该蛋白的磷酸化位点分别为S360、Y365和S366,同时鉴定到的磷酸化位点位于长链酰基辅酶A合成酶的保守结构域(AMP-binding domain)中,3个磷酸化位点位置一致,位于两个α螺旋中间,处于蛋白结构的关键位置。【结论】磷酸化修饰可能是调节长链酰基辅酶A合成酶1功能的关键性方式之一,ZmLACS1可能与AtLACS1在功能上具有相似性。

关 键 词:玉米 长链酰基辅酶A合成酶  磷酸化修饰 蛋白结构

分 类 号:Q785]

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