文献类型：期刊文章

作　　者：连凯琪[1] 周玲玲[1] 张明亮[1] 张慢[1] 王英杰[1] 林正丹[1] 宋玉伟[1]

LIAN Kaiqi;ZHOU Lingling;ZHANG Mingliang;ZHANG Man;WANG Yingjie;LIN Zhengdan;SONG Yuwei(School of Biotechnology and Food Science,Anyang Institute of Technology/Academician Workstation of Animal Disease Control and Nutrition Immunity in Henan Province/Henan Joint International Research Laboratory of Veterinary Biologics Research and Application,Anyang 455000,China)

机构地区：[1]安阳工学院生物与食品工程学院/河南省动物疫病防控与营养免疫院士工作站/河南省兽用生物制品研发与应用国际联合实验室

出　　处：《河南农业科学》

基　　金：国家自然科学基金青年基金项目(31802170);河南省高等学校重点研发项目(19B230001);安阳市科技发展计划项目(2018-123);安阳工学院校青年科研基金项目(QJJ2018007)

年　　份：2020

卷　　号：49

期　　号：1

起止页码：123-127

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2017、CAB、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：为了开发塞尼卡谷病毒(Seneca Valley virus,SVV)的检测试剂盒,克隆3 ABC基因进行原核表达和纯化,并将纯化的3ABC蛋白免疫大鼠,制备抗3ABC蛋白的多克隆抗体。通过Western blot鉴定制备的多克隆抗体与表达的3ABC蛋白的特异性识别能力,通过ELISA测定多克隆抗体的效价。结果显示,3 ABC基因在大肠杆菌中大量表达,且主要以包涵体形式表达,重组蛋白分子质量约为55 ku,经纯化后得到单一条带。免疫大鼠制备的多克隆抗体效价大于1∶64000,且与表达的3ABC重组蛋白发生特异性反应。综上,在大肠杆菌中成功表达了SVV 3ABC蛋白,且表达的重组蛋白具有免疫原性。

关 键 词：塞尼卡谷病毒  3ABC蛋白  原核表达 蛋白质纯化 多克隆抗体

分 类 号：S855.3]