文献类型：期刊文章

作　　者：管骁[1] 洪延涵[1] 刘静[2] 李景军[3] 孙注[4] 韩飞[5]

GUAN Xiao;HONG Yanhan;LIU Jing;LI Jingjun;SUN Zhu;HAN Fei(School of Medical Instruments and Food Engineering, University of Shanghai for Science and Technology,Shanghai 200093, China;College of Information Technology, Shanghai Maritime University, Shanghai 201306, China;Jiangsu Longevity Group Co. Ltd., Wuxi 226500, China;Inner Mongolia Yangufang Group Co. Ltd., Hohhot 201106, China;Academy of State Administration of Grain, Beijing 100037, China)

机构地区：[1]上海理工大学医疗器械与食品学院,上海200093 [2]上海海事大学信息工程学院,上海201306 [3]江苏长寿集团有限公司,江苏无锡226500 [4]内蒙古燕谷坊生态农业发展(集团)有限公司,内蒙古呼和浩特201106 [5]国家粮食局科学研究院,北京100037

出　　处：《食品科学》

基　　金：上海市自然科学基金项目(14ZR1419200)

年　　份：2017

卷　　号：38

期　　号：5

起止页码：160-166

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD_E2017_2018、EI(收录号：20171703609133)、FSTA、IC、JST、RCCSE、RSC、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：IW(Ile-Trp)、VW(Val-Trp)是两种对人体体细胞ACE(somatic ACE,s ACE)中的C-结构域(C-domain)具有选择抑制性活性的食源性二肽,但其与ACE两个结构域(包括C-domain和N-domain)的结合模式与分子机制尚不明确。本实验采用分子柔性对接技术分别对上述两种肽与靶标的作用位点、结合能及作用力类型等进行研究。对接结果表明,IW、VW与ACE C-domain的活性位点存在氢键、亲水、疏水相互作用力及配位键,与N-domain作用模式相似,但生成氢键数目较少,且与Zn^(2+)不产生静电相互作用。通过比较IW、VW分别与两个结构域结合的能量差异,证明IW、VW针对两个结构域有不同的抑制强度,可为指导开发ACE C-domain选择性抑制肽提供理论参考。

关 键 词：ACE C-domain选择性抑制肽  柔性对接  结合模式  

分 类 号：O629.7]