文献类型：期刊文章

作　　者：吕彤[1] 林俊杰[1] 周昌瑜[1] 王颖[2] 曹锦轩[1] 潘道东[1]

机构地区：[1]宁波大学海洋学院,宁波315211 [2]宁波大学材料科学与化学工程学院,宁波315211

出　　处：《农业工程学报》

基　　金：宁波市创新团队(2012B82017);国家农业科技成果转化资金项目(2013GB2C200191);国家自然科学基金资助项目(31471681)

年　　份：2016

卷　　号：32

期　　号：8

起止页码：285-291

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2014、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2015_2016、EI(收录号：20161902344641)、FSTA、IC、JST、PROQUEST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：为了探究热处理强度对肌球蛋白结构及风味吸附特性的影响,该文选取猪肉中肌球蛋白,采用拉曼光谱等技术,分析了不同温度(45、55、65、75、85℃)对肌球蛋白巯基总量、二级结构和表面疏水性的影响;然后选取8种典型肉品风味成分,建立肌球蛋白-风味化合物作用体系,以同一顶空内不同风味化合物浓度自由比例为指标,采用固相微萃取气质联用技术探究不同热处理强度对肌球蛋白风味吸附作用的影响。结果表明:整个热处理强度增加的过程中肌球蛋白巯基基团含量显著降低(P<0.01);温度升至55℃蛋白分子展开,α-螺旋和β-折叠转换成β-转角及无规则卷曲结构;温度升至75℃蛋白分子变性,β-转角及无规则卷曲转换成α-螺旋和β-折叠结构;在温度升高至65℃的过程中蛋白表面疏水性持续增加,温度继续升高略有降低;蛋白对4种醛(3-甲基丁醛、戊醛、庚醛、辛醛)的吸附性在展开过程中增强,聚合过程中减弱;蛋白对2-戊酮的吸附性先降低后升高,45℃处理组最低,85℃处理组最高,对3种酮(2-庚酮、2-辛酮、2-壬酮)的吸附性呈先增加后降低再增加的趋势,蛋白变性时(75℃)显著低于其余温度条件(P<0.01),85℃处理时显著高于其余温度条件(P<0.01);研究结果为今后关于肉品风味形成机理的研究提供参考。

关 键 词：温度  蛋白 风味 热处理  肌球蛋白 巯基总量  二级结构  表面疏水性

分 类 号：TS251.1]