文献类型：期刊文章

作　　者：王永刚[1,2] 杨光瑞[1] 冷非凡[1] 杨明俊[1] 王鸣刚[1] 陈凯[1]

Wang Yonggang;Yang Guangrui;Leng Feifan;Yang Mingiun;Wang Minggang;Chen Kai(Lanzhou University of Technology,School of Life Science and Engineering,Lanzhou,730050;Lanzhou University of Technology,School of Petrochemical Engineering,Lanzhou,730050)

机构地区：[1]兰州理工大学生命科学与工程学院,兰州730050 [2]兰州理工大学石油化工学院环境工程系,兰州730050

出　　处：《基因组学与应用生物学》

基　　金：国家自然科学基金项目资助(No.31460032; 81660581)

年　　份：2018

卷　　号：37

期　　号：11

起止页码：4763-4768

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2017、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2017_2018、JST、RCCSE、ZGKJHX、ZR、核心刊

摘　　要：从NCBI数据库中检索大肠杆菌MG1655膜蛋白pspD、yiaW和yeeE的氨基酸序列，采用生物信息学在线分析软件对三种膜蛋白的理化性质、保守结构域、跨膜区、信号肽、磷酸化位点、糖基化位点及相互作用蛋白拓扑网络进行了预测分析。实验表明pspD为亲水性蛋白，分子中不存在跨膜结构，yiaW和yeeE为疏水性蛋白，分子中分别有2个和9个跨膜区；3个蛋白分子中均不存在信号肽序列，也没有磷酸化位点，pspD中有1个糖基化位点，yiaW和yeeE中分别有2个和7个糖基化位点。3个蛋白二级结构中组成最多的是α-螺旋分别占56．16％、57．94％$1142．61％。三级结构的预测结果与二级结构预测一致。对其相互作用蛋白的拓扑网络预测发现，pspD属于噬菌体休克蛋白操纵子家族成员，与pspA、pspB和pspC蛋白关系最为密切，推测其可能在特殊环境中对于维持膜功能有极其重要的作用；yiaW与yiaV蛋白为膜融合蛋白（外排泵组件，信号锚，与物质外排有关），和ycdZ（DUF1097家族内膜蛋白）、nrfA（亚硝酸还原酶）、nrfD（甲酸依赖亚硝酸盐还原酶）蛋白相互作用关系最为密切。yeeE蛋白与保守蛋白yeeD和yedF为同源蛋白，关系最为密切。此外，yeeE蛋白与cysJ、Cysp、cysN、cysD等硫酸盐跨膜运输蛋白关系密切，根据前面的预测其有9个跨膜区，推测其可能与物质的跨膜转运相关。

关 键 词：大肠杆菌MG1655  膜蛋白 生物信息学 预测分析  

分 类 号：Q811.4[生物工程类]