文献类型：期刊文章

作　　者：石燕[1] 王姝杰[1] 涂宗财[1,2] 欧阳佰玲[1] 闫薇[1] 韩立鹏[3]

Shi Yan;Wang Shujie;Tu Zongcai;Ouyang Bailing;Yan Wei;Han Lipeng(State Key Laboratory of Food Science and Technology and Department of Food Science and Engineering,Nanchang University,Nanchang 330047;Key Laboratory of Functional Small Organic Molecule,Ministry of Education,Jiangxi Normal University,Nanehang 330022;Center for Advanced Analytical Science,School of Chemistry and Chemical Engineering,Guangzhou University,Guangzhou 510006)

机构地区：[1]南昌大学食品科学与技术国家重点实验室南昌大学食品科学与工程系,南昌330047 [2]江西师范大学功能有机小分子教育部重点实验室,南昌330022 [3]广州大学化学化工学院分析科学技术研究中心,广州510006

出　　处：《中国食品学报》

基　　金：国家自然科学基金项目(31360390;31401603);江西省教育厅项目(150191)

年　　份：2018

卷　　号：18

期　　号：9

起止页码：46-52

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2017、CAS、CSCD、CSCD2017_2018、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用荧光光谱法与圆二色谱法研究油脂微胶囊常用乳化剂卵磷脂与壁材乳清分离蛋白(WPI)的相互作用以及卵磷脂对WPI的构象的影响。结果表明:卵磷脂通过静态猝灭过程使WPI内源荧光降低,且与WPI有单一的结合位点,疏水作用力是二者结合的主要驱动力。卵磷脂能使WPI酪氨酸和色氨酸残基周围微环境极性增强,疏水性降低,并诱导WPI二级结构α-螺旋含量降低。比较磷脂复合前、后WPI的乳化活性及乳化稳定性,蛋白结构的改变导致分子弹性增加,使得磷脂-WPI的乳化活性和稳定性均得到提高。用荧光探针标记WPI,在倒置荧光显微镜下观察卵磷脂复合后的WPI乳状液的微观结构,发现乳状液已形成形态完整的O/W液滴。

关 键 词：光谱法 卵磷脂 乳清分离蛋白 相互作用  乳化稳定性

分 类 号：TS201.2]