文献类型：期刊文章

作　　者：盛旭楠[1] 马洪昌[1] 李江林[1] 彭光旭[2] 叶茂[1]

Sheng Xunan;Ma Hongchang;Li Jianglin;Peng Guangxu;Ye Mao(College of Biology, Hunan University, Changsha, 410082;The No.2 Middle School of Shaoyang, Shaoyang, 422000)

机构地区：[1]湖南大学生物学院,长沙410082 [2]湖南省邵阳市第二中学,邵阳422000

出　　处：《基因组学与应用生物学》

基　　金：国家重点基础研究发展计划“973项目”(2013CB932702);国家自然科学基金资助项目(81272220;81402304和81672760);湖南省自然科学基金资助项目(2016JJ3048)共同资助

年　　份：2018

卷　　号：37

期　　号：7

起止页码：2944-2948

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2017、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2017_2018、JST、RCCSE、ZGKJHX、ZR、核心刊

摘　　要：Ubiquitin-specific protease 3（USP3）属于半胱氨酸蛋白酶,是去泛素化酶家族（deubiquitinating enzymes,DUBs）的重要成员,为能够断裂脯氨酸残基连接的泛素链的特异性蛋白酶。USP3蛋白由520 aa组成,有两个保守的蛋白结构域：一个为催化结构域,即泛素特异性蛋白酶活性区域,另一个为锌指泛素连接结构域（Zn F-UBP）即泛素连接区。近年来研究表明USP3参与细胞中多种生命活动的调节,如细胞增殖、细胞周期、DNA损伤修复等。同时,USP3在炎症应答及肝癌的发生发展中也表现出重要的作用。本综述就USP3在细胞中的功能作用以及最新研究进展进行了综述。

关 键 词：泛素特异性蛋白酶3(USP3)  去泛素化  泛素化

分 类 号：Q55]