文献类型：期刊文章

作　　者：杨雪[1] 岳胜天[1] 武志海[2] 付丽[1] 于人杰[1] 杨美英[1]

YANG Xue1 , YUE Shengtian1 , WU Zhihai2, FU Li1, YU Renjie1, YANG Meiying1(1. College of Life Sciences/Engineering Research Center of the Chinese Ministry of Education for Bioreactor and Pharmaceutical Development, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China; 2. Faculty of Agronomy, JilinAgricultural University, Changchun 130118, Chin)

机构地区：[1]吉林农业大学生命科学学院/生物反应器与药物开发教育部工程研究中心,长春130118 [2]吉林农业大学农学院,长春130118

出　　处：《中国农业大学学报》

基　　金：吉林省自然科学基金项目(20170101160JC)

年　　份：2018

卷　　号：23

期　　号：6

起止页码：40-48

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2017、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2017_2018、JST、RCCSE、WOS、ZGKJHX、ZR、核心刊

摘　　要：为明确溶磷菌wj1的无机磷酸盐(Pi)的转运机制,对溶磷菌wj1磷酸盐特异性转运系统(Pst)进行生物信息学分析并与土壤中常见细菌的Pst系统进行比较,通过亚克隆构建溶磷菌wj1pstS蛋白的原核表达系统,利用钼酸铵分光光度法测定诱导表达的pstS蛋白对磷酸盐的结合率。结果表明:溶磷菌wj1的Pst系统是由pstS、pstC、pstA、pstB和phoU 5个基因组成,且依次分布于染色体上,这种结构与土壤中常见细菌的大多数菌属相似。溶磷菌wj1的pstS蛋白位于细胞质外,是一种具有信号肽的可溶性蛋白,其空间结构是由2个球状结构域组成。与绿脓假单胞菌的pstS蛋白结构相比,溶磷菌wj1pstS蛋白的活性中心位于两个球状结构域的裂缝中,其中有9个氨基酸参与Pi特异性结合,1个氨基酸通过疏水作用维持蛋白与Pi的结合。溶磷菌wj1pstS蛋白在大肠杆菌中过量表达后,使得重组大肠杆菌的无机磷酸盐吸收率显著提高,表明溶磷菌wj1pstS蛋白具有结合Pi的能力,但菌浓度不变时Pi浓度的增加会抑制溶磷菌wj1pstS蛋白对Pi的结合。

关 键 词：溶磷菌 磷酸盐特异性转运系统  pstS蛋白  磷酸盐结合率  

分 类 号：S154.34]