文献类型：期刊文章

作　　者：曹丽君[1] 程正军[1] 蒋晓慧[1]

CAO Li-jun;CHENG Zheng- jun;JIANG Xiao-hui(Chemical Synthesis and Pollution Control Key Laboratory of Sichuan Province, College of Chemistry and Chemical Engineer, China West Normal University,Nanchong 637009, Chin)

机构地区：[1]西华师范大学化学化工学院四川省化学合成与污染控制重点实验室,四川南充637009

出　　处：《化学研究与应用》

基　　金：四川省科技厅应用基础项目(2016JY0080)资助

年　　份：2017

卷　　号：29

期　　号：12

起止页码：1791-1799

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CSCD、CSCD_E2017_2018、核心刊

摘　　要：采用多光谱技术研究pH-依赖的食品色素酸性绿9(AG9)和酸性蓝9(AB9)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用。BSA-AG9/AB9体系的KSV值与温度呈负相关,对应的K_q值比猝灭剂与生物分子的最大散射碰撞猝灭常数(2.0×10^(10) L·mol^(-1)·s^(-1))高,且BSA的RLS光谱强度随AG9/AB9的加入逐渐增强,表明AG9/AB9对BSA的猝灭机制是静态猝灭而不是动态猝灭。从热力学参数ΔG^0<0,ΔH^0<0,ΔS^0>0可以看出AG9/AB9与BSA间的结合作用是以静电力为主要驱动力的自发放热过程。所研究pH范围内,AG9/AB9在BSA上的特异性结合位点位于Trp残基(位点Ⅰ,子域ⅡA),在相同条件下的结合亲和力遵循以下顺序:BSA-AG9>BSA-AB9。两体系在低pH溶液中的K值较大,证实AG9/AB9与BSA间结合作用的pH依赖行为:随酸性的增强而增强。此外,分析不存在和存在AG9/AB9时H_(urea)的变化来探讨BSA的结构稳定性。

关 键 词：酸性绿9  酸性蓝9  牛血清白蛋白 结合特性  

分 类 号：O657.3]