文献类型：期刊文章

作　　者：孙佳悦[1] 钱方[1] 姜淑娟[1] 妥彦峰[1] 牟光庆[1,2]

机构地区：[1]大连工业大学食品学院,辽宁大连116034 [2]东北农业大学食品安全与营养协同创新中心,黑龙江哈尔滨150030

出　　处：《食品科学》

基　　金：辽宁省自然科学基金面上项目(201602053);"十二五"国家科技支撑计划项目(2013BAD18B04);国家自然科学基金青年科学基金项目(31501513);国家自然科学基金面上项目(31571813)

年　　份：2017

卷　　号：38

期　　号：23

起止页码：82-86

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD_E2017_2018、EI、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行表征。以原料乳为对照,研究65℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95℃/5 min(酸乳热处理)、137℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明,热处理会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低(P<0.05),无规卷曲含量显著升高(P<0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。

关 键 词：傅里叶变换红外光谱 热处理  乳蛋白 热聚集  二级结构  

分 类 号：TS252.1]