文献类型：期刊文章

作　　者：王嵩[1] 管珊珊[1,2] 万永凤[1] 单亚明[2] 张浩[1]

机构地区：[1]吉林大学理论化学研究所理论化学计算实验室,长春130061 [2]吉林大学生命科学学院艾滋病疫苗国家工程实验室,长春130012

出　　处：《高等学校化学学报》

基　　金：国家自然科学基金(批准号:21443008);吉林省教育厅十三五规划项目(批准号:2016406;2016408);徐州市玛泰生物科技有限公司科技攻关项目(批准号:2016220101000815;3R2173651449);吉林大学研究生创新基金(批准号:2016008)资助~~

年　　份：2017

卷　　号：38

期　　号：7

起止页码：1216-1222

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD2017_2018、EI、IC、JST、RCCSE、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：应用分子模拟方法研究了血管紧张素转换酶(Angiotensin-converting enzyme,ACE)C端结构域(C-domain)与两种抑制肽(RIGLF/AHEPVK)的结合机制,预测了两个体系的结合模式,提出在C-domain-RIGLF中His353,Asp377,Asp453,Phe457,His513,Tyr523和Phe527为RIGLF主要结合残基,而在C-domainAHEPVK中Gln281,His353,Ser355,Glu384,Lys511,His513和Tyr523等残基起关键作用.应用结合自由能计算比较了两个体系的结合能力,结果表明,RIGLF和AHEPVK均与C-domain活性位点残基存在较强作用,且AHEPVK对C-domain的结合能力较强,与实验结果一致.

关 键 词：血管紧张素转换酶 抑制肽  分子对接 分子动力学模拟 结合自由能计算  

分 类 号：O641]