文献类型：期刊文章

作　　者：白光月[1] 刘君玲[1] 王九霞[2] 王玉洁[2] 李艳娜[1] 赵扬[1] 姚美焕[1]

机构地区：[1]河南师范大学化学化工学院,精细化学品绿色制造河南省协同创新中心,绿色化学介质与反应教育部重点实验室,河南新乡453007 [2]河南科技学院化学化工学院,河南新乡453003

出　　处：《物理化学学报》

基　　金：supported by the National Natural Science Foundation of China(21273061,21573061);Scientific Research Project of Higher Education of Henan Province,China(17A150032)~~

年　　份：2017

卷　　号：33

期　　号：5

起止页码：976-983

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD2017_2018、EBSCO、IC、INSPEC、JST、PUBMED、RCCSE、RSC、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000401878800018)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：报道了α-糜蛋白酶(α-CT)催化活性及其与阳离子双子表面活性剂(N,N′-双(十二烷基二甲基)-1,2-二溴化癸二铵,简写为12-10-12)相互作用热力学的关系。酶活性通过紫外-可见吸收光谱法测量底物醋酸2-萘酯(2-NA)分解速率进行评估。在较短的培育时间内,12-10-12能够激活α-CT,得到催化2-NA分解的超活性,同时也加速了酶变性的动力学过程。在低于α-CT/12-10-12体系的临界聚集浓度(cac12-10-12,CT)时,显示一个钟形的大的超活性区。酶活性随时间变化的结果表明,由12-10-12激活的α-CT有高的酶活性和低的变性稳定性。进而采用等温滴定量热(ITC)、稳态荧光光谱和差示扫描量热(DSC)技术研究了12-10-12诱导α-CT超活性的机理。结果表明酶的超活性来源于正电荷的12-10-12与α-CT相互作用对α-CT内部结构的扰动,使得酶的构象变得比处于弱相互作用平衡的天然酶的构象更加松弛,这有利于2-NA水解酸性产物释放的动力学,而同时也导致了α-CT结构的不稳定性。

关 键 词：表面活性剂  Α-糜蛋白酶 超活性  等温滴定量热  稳态荧光 差示扫描量热

分 类 号：O629.8] O647.2[化学类]