文献类型：期刊文章

作　　者：石镜明[1] 李岩松[1] 陈文玲[1] 贺学[1] 吴涛[1] 武美娜[1]

机构地区：[1]西藏民族大学基础医学院,高原环境与疾病相关基因研究实验室,陕西咸阳712082

出　　处：《重庆师范大学学报（自然科学版）》

基　　金：西藏自治区自然科学基金(No.12KJZRZMY02,2015zr-13-12)

年　　份：2017

卷　　号：34

期　　号：1

起止页码：95-99

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CAB、CAS、CSCD、CSCD_E2017_2018、DOAJ、IC、JST、RCCSE、WOS、ZGKJHX、ZMATH、ZR、核心刊

摘　　要：【目的】β-淀粉样蛋白形成的寡聚体是引起阿尔茨海默症(Alzheimer disease,AD)发病的主要原因之一,研究β-淀粉样蛋白各段序列在寡聚和纤维化过程中的作用,以便更好地阐明该蛋白的寡聚机制和毒性作用。【方法】以C-端及N-端删节的6种β-淀粉样肽段作为研究对象,通过硫磺素T荧光检测、Tris-Tricine电泳、透射电镜等方法定性定量分析这些肽段的寡聚化和纤维化能力。【结果】1)氨基酸37~42具有增强Aβ寡聚化和纤维化的功能;2)氨基酸18~36对于寡聚和纤维化很重要,但不能缺少N-端的参与;3)Aβ1-17参与β-淀粉样蛋白长纤维的形成。【结论】β-淀粉样蛋白各段氨基酸序列对该蛋白寡聚和纤维化所贡献的不同作用,这对于β-淀粉样蛋白毒性机制的研究起到一定的帮助作用。

关 键 词：Β-淀粉样蛋白 删节肽段  寡聚  纤维

分 类 号：Q518.4]