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期刊文章详细信息

对-香豆酸与人血清白蛋白相互作用的荧光和表面增强拉曼光谱研究  ( EI收录)  

Investigation on The Interaction between p-Coumaric Acid and Human Serum Albumin by Fluorescence and Surface Enhanced Raman Spectra

  

文献类型:期刊文章

作  者:申炳俊[1] 金丽虹[2] 张佳佳[2] 刘荣娟[2] 刘占伟[2] 刘昱鑫[2] 柴浩[2] 田坚[1]

机构地区:[1]长春理工大学清洁能源技术研究所,吉林长春130022 [2]长春理工大学生命科学技术学院,吉林长春130022

出  处:《发光学报》

基  金:国家自然科学基金(21153003);吉林省教育厅项目(201574);长春理工大学博士后基金(2014年)资助项目

年  份:2016

卷  号:37

期  号:10

起止页码:1259-1266

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2014、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2015_2016、EI(收录号:20165103134264)、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:在模拟生理条件下,应用荧光光谱和表面增强拉曼光谱法对对-香豆酸(p-CA)与人血清白蛋白(HSA)的结合机理进行研究。结果表明,p-CA对HSA的荧光猝灭机制为静态猝灭,并伴有非辐射能量转移。荧光光谱显示,在298,304,310 K下,p-CA与HSA的结合常数(KA)分别为3.41×10~4,2.09×10~4,1.38×10~4L/mol,结合位点数(n)近似为1。表面增强拉曼光谱研究揭示,p-CA的酚基与HSA有效结合。标记竞争实验指出,p-CA在HSA上的结合位点主要在SiteⅠ。反应过程热力学参数表明,二者间的作用主要为静电引力,且根据Frster能量转移理论求得p-CA与HSA间的距离为5.11 nm。同步荧光光谱显示,p-CA的结合没有导致HSA构象发生明显变化。

关 键 词:荧光光谱 表面增强拉曼光谱 对-香豆酸  人血清白蛋白 反应机理  

分 类 号:O657.3]

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