文献类型：期刊文章

作　　者：杨琨[1] 姜勇[2] 韩家淮[3] 顾军[4]

机构地区：[1]中山医科大学分子医学研究中心,广州510080 [2]第一军医大学全军休克微循环重点实验室,广州510515 [3]Departmentof Immunology,The Scripps Research Institute.La Jolla [4]北京大学生命科学学院生物化学系,北京100871

出　　处：《中国科学（C辑）》

基　　金：国家自然科学基金重点资助项目(批准号:39730140)

年　　份：2002

卷　　号：32

期　　号：4

起止页码：346-354

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2000、CSCD、CSCD2011_2012、核心刊

摘　　要：p38激酶（简称p38）参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导.为了研究该信号通道的分子机理和调节作用,寻找p38的结合蛋白,并检测其相互作用对激酶活性的影响,采用体外蛋白结合试验,在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系（RAW264.7）中,发现有两种蛋白在体外与p38直接结合,其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为β-肌动蛋白（β-actin）,激酶活性检测表明,actin在体外抑制p38的自磷酸化活性,并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用.提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用,调节p38通路的信号转导,从而调节细胞功能.

关 键 词：丝裂原活化蛋白激酶 P38激酶 肌动蛋白 体外蛋白结合  蛋白-蛋白相互作用 信号通道 激酶活性

分 类 号：Q556.9]