文献类型：期刊文章

作　　者：胡志和[1,2] 夏磊[1] 孙振刚[3] 武文起[3] 冯永强[3] 薛璐[1,2] 刘蓄瑾[1] 贾莹[1]

机构地区：[1]天津商业大学生物技术与食品科学学院,天津300134 [2]天津市食品生物技术重点实验室,天津300134 [3]天津海河乳业有限公司,天津300402

出　　处：《食品科学》

基　　金：天津市科技支撑项目(14ZCZDNC00017);天津市高等学校创新团队项目(TD12-5049);天津市应用基础与前沿技术研究计划重点项目(14JCZDJC34500);天津市北辰区科技计划补助项目(2014-CXYH-KF-001)

年　　份：2015

卷　　号：36

期　　号：24

起止页码：156-163

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2014、CAS、CSCD、CSCD_E2015_2016、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、RSC、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：以牛乳酪蛋白为底物,先经胃蛋白酶水解,再经胰蛋白酶水解,从水解物中分离获得血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme,ACE）抑制肽并确定其氨基酸序列.酪蛋白的双酶水解物经超滤和葡聚糖凝胶色谱分离,分离得到3个组分,收集高ACE活性抑制效果组分Ⅱ和Ⅲ.采用离子色谱法分析水解片段的氨基酸组成,液相色谱-质谱法分析水解片段的氨基酸序列,采用固相合成法制备获得的短肽片段,用分光光度法检测ACE活-性抑制效果.结果表明,组分Ⅱ包含缬氨酸、丝氨酸、脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、酪氨酸,共8种氨基酸,组分Ⅲ包含痕量的丝氨酸和酪氨酸;将组分Ⅱ和Ⅲ经液相色谱-质谱分析,获得8个片段,其中,αs2-f（56～57）∶YS、αs2-f （98～107）∶YQKFPQYLQY和κ-f （52～61）∶INNQFLPYPY具有ACE活性抑制作用,其IC50值分别为11.89、l1.75 μg/mL和421 μg/mL.

关 键 词：牛乳酪蛋白 胃蛋白酶 胰蛋白酶  血管紧张素转化酶 抑制肽  

分 类 号：TS252.42]