文献类型：期刊文章

作　　者：范月丹[1] 张娴[1] 曾乐平[2] 雷德亮[2]

机构地区：[1]中南大学湘雅医学院 [2]中南大学基础医学院人体解剖学与神经生物学系,湖南长沙410013

出　　处：《现代生物医学进展》

基　　金：教育部新教师基金项目(20100162120072)

年　　份：2015

卷　　号：15

期　　号：33

起止页码：6596-6600

语　　种：中文

收录情况：AJ、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、IC、RCCSE、UPD、ZGKJHX、普通刊

摘　　要：阿尔兹海默病中一个重要的病理特点是神经原纤维缠结(NFTs),其与Tau蛋白具有密切的关系。Tau蛋白是含量最高的微管相关蛋白。正常Tau蛋白可与微管蛋白结合促进其有效聚合形成微管。而过度磷酸化的Tau蛋白则会自我聚集,进而导致NFTs的形成。近年来,国内外就Tau为主要靶点治疗AD有了很大进展。本文就Tau蛋白在AD中的病理学意义,与Aβ蛋白的相互作用以及以Tau为主要切入点对AD进行治疗的方法作一综述。

关 键 词：TAU蛋白 过度磷酸化 神经原纤维缠结 阿尔兹海默病

分 类 号：Q593.2] R749.16]