文献类型：期刊文章

作　　者：杨荣荣[1] 朱靖博[1,2] 寇自农[3] 丁燕[1,2] 王琳琳[1]

机构地区：[1]大连工业大学食品学院,大连116034 [2]大连工业大学植物资源化学与应用研究所,大连116034 [3]大连工业大学实验仪器中心,大连116034

出　　处：《食品科技》

基　　金：中药制药过程新技术国家重点实验室项目;辽宁省高等学校重大科技平台项目(辽教发[2011]191号)

年　　份：2014

卷　　号：39

期　　号：7

起止页码：93-98

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2011、CAS、CSA-PROQEUST、FSTA、PROQUEST、RCCSE、核心刊

摘　　要：采用荧光光谱、紫外吸收光谱及分子对接研究了槲皮素与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用。结果表明,槲皮素对BSA有明显的荧光猝灭作用,加入槲皮素后BSA的紫外图谱发生变化,荧光猝灭常数Ksv与温度呈负相关,22℃的猝灭速率Kq为1.68×1013 L/(mol·s),说明槲皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭范畴。22℃时槲皮素与BSA相互作用的结合常数K为6.93×105 L/mol,结合位点数n为1.1467。热力学参数表明二者的结合力主要为疏水作用力,同步荧光光谱表明槲皮素与BSA的结合影响BSA的构象。分子对接结果表明槲皮素结合在BSA的亚结构区域II(siteⅠ)中,主要通过疏水作用结合同时还存在氢键及静电作用力,槲皮素与Trp-213氨基酸残基的作用距离更近,分子对接研究结果与光谱实验结果对应一致。

关 键 词：槲皮素 牛血清白蛋白(BSA)  荧光光谱 紫外可见光谱 分子对接  

分 类 号：R284[中药学类]