文献类型：期刊文章

作　　者：朱兵[1] 杜秀莲[1] 李荣昌[1] 王夔[1] 金坚[2] 王博诚[2]

机构地区：[1]北京大学药学院化学生物系,北京100083 [2]核医学国家重点实验室,无锡214063

出　　处：《高等学校化学学报》

基　　金：国家自然科学基金!重大项目 (批准号 :2 9890 2 80 )资助

年　　份：2001

卷　　号：22

期　　号：1

起止页码：26-30

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2000、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI、IC、JST、RCCSE、RSC、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：用紫外示差光谱、荧光光谱及圆二色谱等方法研究了 Tb3+ 和 Eu3+ 在 p H 7.4的条件下与乳铁蛋白及脱铁乳铁蛋白的结合作用 .结果表明 ,Tb3+及 Eu3+可特异性地结合在脱铁乳铁蛋白的两个 Fe3+结合部位 ,但不能从已经结合铁的乳铁蛋白中把铁置换出来 .测得 Tb3+与这两个部位结合的条件平衡常数为 lg K1 =8.4 8± 0 .2 4和 lg K2 =6.72± 0 .1 8( 2 5℃ ,0 .1 0 mol/L Na Cl,0 .1 0 mol/L Hepes,p H=7.4 ) . Tb3+ 在这两个位点结合时 ,蛋白质的构象发生变化 .在 Tb3+ 与蛋白质的浓度比低时 ,构象趋于紧缩 ,色氨酸残基进入疏水的环境 ;当 Tb3+ 结合得较多时 ,构象转而开放 ,色氨酸残基转向亲水性环境 .但无论哪种情况 ,Tb3+ 与脱铁乳铁蛋白的结合都不影响蛋白的二级结构 .

关 键 词：乳铁蛋白 脱铁乳铁蛋白  稀土离子 结合作用  生物效应 构象

分 类 号：Q513] O614.33]