文献类型：期刊文章

作　　者：刘新光[1] 梁念慈[1] 马涧泉[1]

机构地区：[1]广东医学院生物化学与分子生物学研究所,湛江524023

出　　处：《生物化学与生物物理进展》

基　　金：国家自然科学基金!( 3 9870 90 0 );广东省高教厅重点学科经费资助项目

年　　份：2000

卷　　号：27

期　　号：2

起止页码：201-205

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX1996、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：将构建成功的人蛋白激酶CK2 β亚基cDNA的重组质粒 ,转化大肠杆菌BL2 1(DE3) ,在IPTG诱导下表达 .表达蛋白大多数以不溶形式存在 .6L (约 10 2g)表达菌抽提得到约 2 0mg的可溶性表达产物 ,通过P11磷酸纤维素一步层析分离 ,得到 6 8mg纯化蛋白 .SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳结果显示纯化的蛋白为一分子质量2 6ku的单一蛋白带 .蛋白质印迹结果证明 :纯化的表达产物与抗人CK2 β抗体可发生特异性免疫反应 .CK2 β亚基对CK2α有激活作用 ,纯化的CK2α和β亚基在等摩尔混合时即可组成有最大生物活性的全酶 .实验结果有力地证明了克隆表达与纯化的重组蛋白是人蛋白激酶CK2 β亚基 .

关 键 词：人蛋白激酶  CK2β亚基  蛋白质纯化 基因表达

分 类 号：Q555.7] Q78