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期刊文章详细信息

酶法制备牡蛎ACE抑制肽的条件优化  ( EI收录)  

Enzymatic Preparation of Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitory Peptides Derived from Oyster

  

文献类型:期刊文章

作  者:苑园园[1] 于宏伟[1] 田益玲[1] 苏旭东[1] 马雯[1] 崔同[1] 张伟[1] 檀建新[1]

机构地区:[1]河北农业大学食品科技学院生物工程系河北省农产品加工工程技术中心,河北保定071000

出  处:《中国食品学报》

基  金:国家海洋局贝类高值化利用技术中试研究与示范项目(200805046);国家自然科学基金资助项目(31071494)

年  份:2013

卷  号:13

期  号:3

起止页码:115-121

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2011、CAS、CSCD、CSCD2013_2014、EI(收录号:20132116360036)、FSTA、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:采用检测血管紧张素转换酶(ACE)活性的高效液相色谱法,对自制猪肺ACE酶催化反应条件进行优化,结果表明ACE与底物HGG的最佳反应条件是:底物HGG和ACE的最适反应浓度分别为5mmol/L和12.5mg/mL,反应时间30min。以水解度(DH)为指标,测定时间因素对不同蛋白酶酶解牡蛎蛋白的影响,结果表明:4h时水解基本完全,中性蛋白酶水解度最高,达到89.88%;木瓜蛋白酶水解度最低,为34.51%。探讨了牡蛎蛋白的水解度与ACE抑制活性的关系,结果表明:水解15min后,酶解产物ACE抑制率达较高水平,随时间延长而缓慢增加或减少;其中胃蛋白酶水解牡蛎蛋白酶解物对ACE的抑制率最高,1200U/g底物的添加量、水解4h的条件下,其抑制率可达96.99%,且酶解物可在12h内保持稳定而不被水解。

关 键 词:血管紧张素转换酶 牡蛎 蛋白酶  水解度 抑制率 抑制肽  

分 类 号:TQ464.7[化工与制药类]

参考文献:

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二级参考文献:

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耦合文献:

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引证文献:

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同被引文献:

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