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期刊文章详细信息

黏质沙雷氏菌胞外几丁质酶的纯化及特性    

Purification and Characterization of Extracellular Chitinase from Serratia marcescens

  

文献类型:期刊文章

作  者:施腾鑫[1] 黄秀菁[1] 刘嘉[2] 贺淹才[2]

机构地区:[1]福建福大百特科技发展有限公司酶高效表达国家工程实验室,福建福州350000 [2]华侨大学工业生物技术研究所,福建泉州362021

出  处:《食品与发酵工业》

年  份:2012

卷  号:38

期  号:7

起止页码:114-119

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2011、CAB、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、FSTA、JST、RCCSE、RSC、ZGKJHX、核心刊

摘  要:黏质沙雷氏菌几丁质酶发酵上清液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE-琼脂糖凝胶阴离子交换层析和苯基-琼脂糖凝胶疏水层析,得到电泳纯的几丁质酶和几丁质结合蛋白CBP21。该几丁质酶和CBP21分子质量分别约为58 ku和21 ku,CBP21对该几丁质酶水解几丁质增效明显。几丁质酶反应最适温度为50℃,最适pH约为6.5~7.0。该酶在55℃以下、pH 4.5~8.0范围内稳定。酶的Km值为0.22 mg/mL,Vm为1.26μmol/(min.mg)。金属离子K+、Sn2+、Mn2+对酶有一定激活作用,而Pb2+、Hg2+和Cu2+则强烈抑制其活性。该几丁质酶的糖基含量约为3.3%。EDTA和2-ME可分别提高酶活力65%和105%。H2O2强烈抑制酶活力,提示其活性中心可能存在硫氢基。

关 键 词:黏质沙雷氏菌 几丁质酶 纯化 特性  

分 类 号:TQ925]

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