文献类型：期刊文章

作　　者：程伟渊[1] 梁志强[2] 张庆刚[3] 伊长虹[2] 王伟[2] 王克彦[2]

机构地区：[1]山东交通学院外语系,济南250023 [2]山东交通学院数理系,济南250023 [3]山东师范大学物理与电子科学学院,济南250104

出　　处：《原子与分子物理学报》

基　　金：国家自然科学基金(10874104;11104164)

年　　份：2012

卷　　号：29

期　　号：3

起止页码：393-399

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2011、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、RSC、核心刊

摘　　要：p53-MDM2相互作用的抑制已经成为治疗癌症的新方法.本文将分子动力学模拟和MM-PBSA(molecular mechanics/passion-Boltzman surface area)方法结合起来研究MDM2-p53相互作用机制。结果证明范德华相互作用驱动了MDM2与p53的结合.基于残基-残基相互作用的计算不仅证明p53的三个残基Phe19′,Trp23′和Leu26′与MDM2有较强的相互作用,而且还发现另外两个残基Leu22′和Pro27′也与MDM2有较强的相互作用,这为抗癌药物的设计提供了新靶标.同时也证明CH-CH,CH-π和π-π相互作用驱动了p53在MDM2疏水性裂缝中的结合.

关 键 词：分子动力学 MM-PBSA 结合自由能  p53-MDM2相互作用  氢键动力学  

分 类 号：Q641.12]