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期刊文章详细信息

贝诺酯与牛血清白蛋白位点选择性结合的分子光谱研究(英文)  ( EI收录)  

Molecular Spectroscopic Study on Site-selective Binding of Benorilate to Bovine Serum Albumin

  

文献类型:期刊文章

作  者:张彦峥[1] 陈芳[2] 王亚丹[1] 张银堂[2] 黄菊[2] 陈妍[2] 冶保献[1] 徐茂田[1,2]

机构地区:[1]郑州大学化学与分子工程学院,河南郑州450001 [2]商丘师范学院化学化工学院,纳米生物分析化学河南省高校重点实验室培育基地,河南商丘476000

出  处:《发光学报》

基  金:国家自然科学基金(20905045,21175091);河南省科技攻关计划(102102310385,112102310217);河南省教育厅自然科学基金(2009B150021)资助项目

年  份:2012

卷  号:33

期  号:5

起止页码:562-570

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2011、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、EI(收录号:20122515130153)、IC、INSPEC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:得了焓变(ΔH)、熵变(ΔS)和自由能变(ΔG)等热力学参数。同步荧光和三维荧光光谱的结果表明,BEN使BSA的构象发生改变。利用荧光特异性位点探针DA和DP,通过竞争结合实验,监测BEN与BSA的结合位点,测得了位点Ⅰ和位点Ⅱ的表观结合常数分别为4 300 L·mol-1和21 200 L·mol-1,表明BEN与BSA优先在位点Ⅱ结合。采用荧光光谱、紫外可见光谱、同步荧光光谱及三维荧光光谱等分子光谱方法,研究了生理条件下贝诺酯(BEN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,BEN对BSA的内源荧光有显著的猝灭作用,猝灭机理为动态猝灭,二者之间的作用力类型以疏水作用为主,BEN与BSA发生反应后,使BSA的疏水环境极性增强,疏水性减弱,荧光强度降低。测得的表观结合常数和结合位点数分别是1 050 L·mol-1和0.88。

关 键 词:贝诺酯 牛血清白蛋白  荧光猝灭 热力学参数 三维荧光光谱

分 类 号:O657.3]

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同被引文献:

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