文献类型：期刊文章

作　　者：潘道东[1,2] 李敏[2]

机构地区：[1]宁波大学海洋学院食品科学与工程系,浙江宁波315211 [2]南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心,江苏南京210097

出　　处：《中国食品学报》

基　　金：国家自然基金项目(30972130);宁波市创新基金(2010C92024);浙江省自然基金项目(Z3110211)

年　　份：2012

卷　　号：12

期　　号：4

起止页码：48-56

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2011、CAS、CSCD、CSCD_E2011_2012、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：为优化CEP的分离纯化方法，采用聚乙二醇（PEG）一20000浓缩粗酶液，用超滤离心管过滤酶液，40％-60％硫酸铵盐析分级沉淀，Sephacryl-S-300HR纯化，并通过Native-PAGE切胶回收得到纯酶。所得CEP的分子质量为28_3ku，比酶活力62．066U／mg，最适温度32℃，最适pH6．5，耐热性比较强，耐酸性明显好于耐碱性。Co^2＋、Mg^2＋、Ca^2＋对CEP有激活作用；Ba^2＋、Mn^2＋,K^＋、Na^＋对CEP的活力影响不大；Zn^2＋、Ni^2＋则表现出较强的抑制CEP活性作用：EDTA对CEP活性有抑制作用，表明CEP是一种金属离子激活酶；PMSF对CEP有显著抑制作用，表明CEP是一种丝氨酸蛋白酶。用嗜酸乳杆菌CEP水解乳清蛋白，其酶解液对ACE的抑制率为56.31％，表明CEP水解乳清蛋白可以产生ACE抑制肽。

关 键 词：嗜酸乳杆菌 细胞壁蛋白酶(CEP)  纯化 酶学性质

分 类 号：TS201.25]