文献类型：期刊文章

作　　者：许丽萍[1,1] 代霄燕[1,1] 李培锋[1]

机构地区：[1]内蒙古农业大学兽医学院血浆脂蛋白免疫学研究中心,呼和浩特010018

出　　处：《内蒙古农业大学学报（自然科学版）》

基　　金：国家自然科学基金(30860019)资助

年　　份：2011

卷　　号：32

期　　号：3

起止页码：16-20

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2008、CAS、核心刊

摘　　要：表达并纯化M6型GAS表面三磷酸甘油醛脱氢酶以及其敲除C末端赖氨酸残基重组蛋白(rGAPDH和rGAPDHΔ345)。克隆了M6型GAS ATCC32175的GAPDH基因以及GAPDHΔ345基因,与pASK-IBA37载体连接后,表达蛋白并用亲和层析色谱纯化重组蛋白;对重组蛋白进行质谱检测,并用酶切方法进一步纯化目的蛋白,通过酶促反应实验测定了重组蛋白的生物活性。2种基因克隆条件稳定,蛋白表达量大,酶切后纯度高,纯化的重组蛋白具有较高的生物活性。功表达并纯化了rGAPDH和rGAPDHΔ345蛋白。

关 键 词：A群链球菌 三磷酸甘油醛脱氢酶  表达纯化 酶切

分 类 号：R914]