文献类型：期刊文章

作　　者：高亚朋[1] 苏茉[1] 梁建荣[1] 黄洁[1] 唐云明[1]

机构地区：[1]西南大学生命科学学院重庆市甘薯工程研究中心三峡库区生态环境教育部重点实验室,重庆400715

出　　处：《中国粮油学报》

基　　金：重庆市科委科技攻关(CSCT;2004AC1012)

年　　份：2011

卷　　号：26

期　　号：5

起止页码：92-96

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：从绿豆芽中提取酸性磷酸酶粗酶液。经分段盐析,DEAE-琼脂糖柱离子交换层析及Superdex-200凝胶过滤后,得到经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酸性磷酸酶。提纯倍数为156.3,酶液比活力为347.0 U/mg。凝胶过滤法测定酶分子质量为34.6 ku,SDS-PAGE测定酶的亚基分子质量为33.1ku。证明绿豆酸性磷酸酶为单亚基酶。该酶最适pH为5.2 ku,最适温度为40℃。以pNPP作底物时Km为4.28×10-3mol/L。Mg2+、Co2+对酶有激活作用,而Hg2+,Cu2+,Pb2+和Zn2+对该酶有明显的抑制作用,依次为:Hg2+>Cu2+>Pb2+>Zn2+。K+,Ca2+对酶影响不明显。

关 键 词：绿豆酸性磷酸酶分离纯化性质  

分 类 号：Q556]