文献类型：期刊文章

作　　者：丁诗华[1] 杨志荣[2] 唐亚雄[2] 景仁志[2] 刘世贵[2]

机构地区：[1]西南农业大学,重庆400716 [2]四川大学生物工程研究所,成都610064

出　　处：《微生物学报》

基　　金：国家自然科学基金

年　　份：1999

卷　　号：39

期　　号：5

起止页码：475-477

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX1996、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、PUBMED、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：Glutamate dehydrogenase was purifiedfrom thecrudeextract of Pseudomonas pseudoal caligenes.Theenzyme had a molecular weight of 290 000 and was composed of six subunits with identical molecular weightof47 000 . The enzyme was highly specific for NADP(H) and the sub strates.The biochemicalpropertiessuch askineticparametersand heatstability werealsoexamined. The purified GDHshowed considerableloss ofactivity uponfreezing.

关 键 词：类产碱假单胞菌 谷氨酸脱氢酶 纯化和性质

分 类 号：Q939.112]