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期刊文章详细信息

鱼蛋白酶水解物亚铁螯合修饰物抑菌特性及机理研究  ( EI收录)  

Studies on Antibacterial Activity and Mechanism of Fe^(2+) Chelate Modifier of Hydrolysate by Proteinase from Trichiurus Haumela Offal

  

文献类型:期刊文章

作  者:霍健聪[1] 邓尚贵[1] 童国忠[1]

机构地区:[1]浙江海洋学院普陀科技学院,浙江舟山316000

出  处:《中国食品学报》

基  金:国家自然基金项目(31071628);浙江省重大科技专项(2007C12013)

年  份:2010

卷  号:10

期  号:5

起止页码:83-90

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD_E2011_2012、EI、FSTA、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:目的:探讨鱼蛋白酶水解物亚铁螯合修饰物的抑菌特性及机理,为带鱼下脚料和其它低值鱼高值化以及多肽亚铁螯合物抑菌剂的应用奠定理论基础。方法:采用葡聚糖凝胶、SDS-PAGE聚丙烯酰胺凝胶电泳等方法分离纯化并鉴定;以牛津杯双层平板法测定抑菌特性;通过透射电镜观测螯合物对大肠杆菌形态的影响。结果:分离到1种具有较高抑菌活性的纯化组分,相对分子质量约26 kDa;其对多种常见微生物,包括大肠杆菌、金黄色葡萄球菌等均有较强的抑制作用。红外光谱检测表明亚铁离子与多肽形成环状共轭结构;多肽亚铁螯合物通过形成跨膜的离子通道,使菌体内容物外泄,最终导致菌体死亡;铁含量与多肽亚铁螯合物抑菌活性有关。结论:多肽亚铁螯合物抑菌机理是通过在微生物细胞表面形成跨膜离子通道,从而具有抑菌功效。推测螯合物可竞争性结合微生物生长所需铁元素,且螯合环结构对其抑菌活性也有贡献。

关 键 词:鱼蛋白 亚铁  螯合 抑菌机理

分 类 号:TS254.1]

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