文献类型：期刊文章

作　　者：曹赞霞[1] 王吉华[1]

机构地区：[1]山东省高校生物物理重点实验室(德州学院),德州253023

出　　处：《生物物理学报》

基　　金：国家自然科学基金项目(30970561);山东省自然科学基金项目(2009ZRA14027;2009ZRA14028)~~

年　　份：2010

卷　　号：26

期　　号：9

起止页码：783-789

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：α-synuclein蛋白的异常聚集在共核蛋白病的发病过程中起到了关键性作用。与α-synuclein相互作用的蛋白质对其异常聚集起着不同的调节作用,有的蛋白质(如:蛋白synphilin-1、微管蛋白、A-β肽等)会促进α-synuclein蛋白的异常聚集,而另外一些蛋白质(如:膜联蛋白A5、基于自识别元素设计的小肽等)却能够抑制α-synuclein蛋白的异常聚集。认识与α-synuclein相互作用的蛋白,并研究其作用位点,是从分子水平上理解α-synuclein蛋白质异常聚集、揭示共核蛋白病致病机制,以及设计新药物的基础。分子动力学模拟为开展这方面研究开辟了新的途径。文章对该领域的研究进展进行了综述。

关 键 词：α-synuclein蛋白  异常聚集  分子动力学模拟 相互作用蛋白质

分 类 号：Q615] Q7