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期刊文章详细信息

尿素诱导牛血红蛋白变性的微量热和平衡渗析研究    

Denaturation study of bovine hemoglobin induced by the urea by microcalorimetry and equilibrium dialysis

  

文献类型:期刊文章

作  者:李向荣[1,2] 陈得军[1] 杨海艳[1] 卢雁[1]

机构地区:[1]河南师范大学化学与环境科学学院,新乡453007 [2]新乡医学院基础医学院化学教研室,新乡453003

出  处:《中国科学:化学》

基  金:国家自然科学基金(20673034)资助

年  份:2010

卷  号:40

期  号:9

起止页码:1415-1421

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、PUBMED、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘  要:应用恒温微量热技术和平衡渗析技术,对尿素与牛血红蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血红蛋白变性的过程进行了研究,得到了尿素在牛血红蛋白上的平均结合数、二者之间的结合焓及每摩尔尿素与牛血红蛋白结合的焓效应,并根据简单结合模型,计算了它们之间的结合常数、结合自由能.对实验结果的热力学分析表明,尿素是通过直接和间接的两种作用造成牛血红蛋白变性的,它们之间的相互作用分为三个阶段:尿素浓度达到4molL-1之前为第一阶段,主要产生的是尿素与牛血红蛋白的直接结合作用,在弱酸性条件下这种作用较强;尿素浓度为4molL-1到6molL-1之间为第二阶段,主要通过尿素与溶剂水的作用造成牛血红蛋白周围水结构的变化,在尿素浓度达到6molL-1时两种作用的叠加造成牛血红蛋白结构的破坏,暴露出原来处于结构内部的基团;尿素浓度超过6molL-1之后为第三阶段,尿素分子继续与暴露出来的基团进行结合.牛血红蛋白次级结构的维系具有协作性,其结构的破坏不是渐进的,而是一次性全部打开,结构破坏产生的热效应并不太大.

关 键 词:牛血红蛋白 恒温微量热  平衡渗析  尿素 变性  

分 类 号:R96]

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