文献类型：期刊文章

作　　者：刘斌[1] 马海乐[1,2] 李树君[1,3] 赵伟睿[1] 李林[4]

机构地区：[1]江苏大学食品与生物工程学院,江苏镇江212013 [2]江苏省农产品生物加工与分离工程技术研究中心,江苏镇江212013 [3]中国农业机械化科学研究院,北京100083 [4]湖南文理学院生命科学学院,湖南常德415000

出　　处：《光谱学与光谱分析》

基　　金：国家(863计划)项目(2007AA10Z321);高等学校博士学科点专项科研基金项目(200802990010);江苏省普通高校研究生科研创新计划项目(CX08B-149Z)资助

年　　份：2010

卷　　号：30

期　　号：8

起止页码：2072-2076

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI(收录号：20103313164433)、IC、INSPEC、JST、PUBMED、RCCSE、RSC、SCI(收录号：WOS:000280461100014)、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000280461100014)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：应用傅里叶变换红外光谱(FTIR)结合荧光光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)在超声作用下的结构变化。荧光光谱表明,超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移,表明超声改变了BSA中色氨酸(Trp)残基环境;荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象,具有荧光猝灭效应。采用对BSA红外光谱酰胺Ⅰ带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同超声功率、时间对BSA二级结构的影响,发现超声作用对BSA中的α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响;超声作用具有使BSA的二级结构由α-螺旋向β-折叠、β-转角转化的趋势,而无规则卷曲含量则基本不受超声影响而保持相对稳定。

关 键 词：牛血清白蛋白 超声 傅里叶变换红外光谱 二级结构  

分 类 号：O657.3]