文献类型：期刊文章

作　　者：张丽[1] 秦德志[1] 杨维春[1] 刘巧茹[1] 王莉[1]

机构地区：[1]平顶山学院化学化工学院,河南平顶山467000

出　　处：《分析测试学报》

基　　金：平顶山学院高层次人才基金资助项目(2008008)

年　　份：2010

卷　　号：29

期　　号：7

起止页码：721-725

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、RCCSE、RSC、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用紫外光谱、红外光谱和圆二色谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和蛋白质微观结构的变化。紫外光谱表明,Pb2+与BSA肽链上的CO存在相互作用,并使蛋白质疏水结构的微环境发生变化;红外光谱研究表明,Pb2+与BSA结合位点可能为—OH和—NH基团,利用二阶导、退卷积和谱线拟合技术对蛋白质红外谱图的酰胺Ⅰ带进行处理推测蛋白质二级结构的变化,结果表明蛋白质α螺旋和β折叠二级结构含量降低,β转角二级结构含量增加;圆二色谱(CD)也表明Pb2+与BSA的结合使蛋白质的构象发生了改变。

关 键 词：PB2+ 牛血清白蛋白(BSA)  紫外光谱 红外光谱  圆二色谱 蛋白质  二级结构  

分 类 号：O657.3] O629.73[化学类]